Функция коллагена в организме человека

Функция коллагена в организме человека

Коллаге́н — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т. п.) и обеспечивающий её прочность и эластичность. Коллаген обнаружен у животных; отсутствует у растений, бактерий, вирусов, простейших и грибов [1] . Коллаген — основной компонент соединительной ткани и самый распространённый белок у млекопитающих [2] , составляющий от 25 % до 45% белков во всём теле. Синтез коллагена очень энергозатратный и происходит только у животных, которые используют свободный кислород. Появление коллагена позволило создать скелет, как внешний и внутренний, и резко увеличить размеры животных во время Кембрийского взрыва.

Содержание

История исследования [ править | править код ]

Учёные десятилетиями не могли понять молекулярное строение коллагена. Первое доказательство того, что коллаген имеет постоянное строение на молекулярном уровне, было представлено в середине 1930-х годов. С того времени много выдающихся учёных, включая Нобелевских лауреатов, таких как Фрэнсис Крик, Лайнус Полинг, Александр Рич, Ада Йонат, Хелен Берман, Вилеайнур Рамачандран, работали над строением мономера коллагена.

Несколько противоречащих друг другу моделей (несмотря на известное строение каждой отдельной пептидной цепи) дали дорогу для создания троично-спиральной модели, объяснившей четвертичное строение молекулы коллагена.

Свойства [ править | править код ]

Продуктом денатурации коллагена является желатин. Температура денатурации макромолекулы коллагена близка к температуре фибриллогенеза. Это свойство молекулы коллагена делает её максимально чувствительной к мутационным заменам.

Фибриллогенез — образование коллагеновых волокон в соединительной ткани путём сборки или объединения в пучки фибрилл — тонких белковых нитевидных структур внутри клетки и тканей человеческого организма. Фибриллогенез имеет важное значение в процессе приживления имплантанта и создания на его основе прочной, правильно функционирующей жевательной системы. Чем прочнее созданные в процессе фибриллогенеза коллагеновые волокна, тем прочнее соединительная ткань.

Структура [ править | править код ]

Молекула коллагена представляет собой левозакрученную спираль из трёх α-цепей. Такое образование известно под названием тропоколлаген [3] . Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка. Молекулярная масса коллагена около 300 кДа, длина 300 нм, толщина 1,5 нм.

Для первичной структуры белка характерно высокое содержание глицина, низкое содержание серосодержащих аминокислот и отсутствие триптофана. Коллаген относится к тем немногим белкам животного происхождения, которые содержат остатки нестандартных аминокислот: около 21 % от общего числа остатков приходится на 3-гидроксипролин, 4-гидроксипролин и 5-гидроксилизин [4] . Каждая из α-цепей состоит из триад аминокислот. В триадах третья аминокислота всегда глицин, вторая — пролин или лизин, первая — любая другая аминокислота, кроме трёх перечисленных [3] .

Коллаген существует в нескольких формах. Основа строения всех видов коллагена является схожей. Коллагеновые волокна образуются путём агрегации микрофибрилл, имеют розовый цвет при окраске гематоксилином и эозином и голубой или зелёный при различных трёххромных окрасках, при импрегнации серебром окрашиваются в буро-жёлтый цвет.

Фибриллярная структура [ править | править код ]

Тропоколлагены (структурные единицы коллагена) спонтанно объединяются, прикрепляясь друг к другу смещёнными на определённое расстояние концами, образуя в межклеточном веществе более крупные структуры. В фибриллярных коллагенах молекулы смещены относительно друг друга примерно на 67 нм (единица, которая обозначается буквой «D» и меняется в зависимости от состояния гидратации вещества). В целом каждый D-период содержит четыре целых и часть пятой молекулы коллагена. Величина 300 нм, поделённая на 67 нм (300:67), не даёт целого числа, и длина молекулы коллагена разделена на непостоянные по величине отрезки D. Следовательно, в разрезе каждого повтора D-периода микрофибриллы есть часть, состоящая из пяти молекул, называемая «перекрытие», и часть, состоящая из четырёх молекул — «разрыв». Тропоколлагены к тому же скомпонованы в шестиугольную или псевдошестиугольную (в поперечном разрезе) конструкцию, в каждой области «перекрытия» и «разрыва».

Внутри тропоколлагенов существует ковалентная связь между цепями, а также некоторое непостоянное количество данных связей между самими тропоколагеновыми спиралями, образующими хорошо организованные структуры (например, фибриллы). Более толстые пучки фибрилл формируются с помощью белков нескольких других классов, включая другие типы коллагенов, гликопротеины, протеогликаны, использующихся для формирования различных типов тканей из разных комбинаций одних и тех же основных белков. Нерастворимость коллагена была препятствием к изучению мономера коллагена, до того момента как было обнаружено, что возможно извлечь тропоколлаген молодого животного, поскольку он ещё не образовал сильных связей с другими субъединицами фибриллы. Тем не менее, усовершенствование микроскопов и рентгеновских аппаратов облегчили исследования, появлялось всё больше подробных изображений структуры молекулы коллагена. Эти поздние открытия очень важны для лучшего понимания того, как структура коллагена влияет на связи между клетками и межклеточным веществом, как ткани меняются во время роста и регенерации, как они меняются во время эмбрионального развития и при патологии.

Коллагеновая фибрилла — это полукристаллическая структурная единица коллагена. Коллагеновые волокна — это пучки фибрилл.

Использование [ править | править код ]

Пищевая промышленность [ править | править код ]

С точки зрения питания, коллаген и желатин являются белками низкого качества, так как они не содержат всех незаменимых аминокислот, необходимых человеку — это неполноценные белки. Производители основанных на коллагене пищевых добавок утверждают, что их продукты могут улучшить качество кожи и ногтей, а также здоровье суставов [ источник не указан 3546 дней ] .

Относительно дешёвые, часто предлагаемые сегодня на рынке под видом источника свободных аминокислот гидролизаты коллагена не всегда способны удовлетворить потребности человека в свободных аминокислотах, так как эти продукты не содержат готовые к усвоению аминокислоты, а являются лишь частично «переваренными» экстрактами суставных тканей млекопитающих, птиц или обитателей моря. Например, гидролизаты коллагена почти полностью лишены аминокислоты L-глютамина, не отличающейся стойкостью к термическому воздействию и долгому хранению сырья, большая часть глютамина разрушается уже на первых этапах хранения и переработки сырья, имеющийся небольшой остаток практически полностью распадается во время термической экстракции хрящевой ткани.

Читайте также:  Стихи для любимого мужа люблю тебя короткие

Наиболее качественными источниками аминокислот являются препараты, содержащие так называемые «свободные аминокислоты». Так как именно свободные аминокислоты являются практически готовыми к усвоению, организму не нужно тратить пищеварительные ферменты, время и энергию на их переваривание. Они способны в кратчайшие сроки поступить в кровь и, будучи доставленными ею к местам, нуждающимся в дополнительном синтезе коллагена, тут же включаются в его формирование [ источник не указан 3282 дня ] .

Косметические средства [ править | править код ]

Коллаген входит в состав косметических средств для:

  1. Образования воздухопроницаемого, влагоудерживающего слоя на поверхности кожи, обладающего пластифицирующими (разглаживающими) свойствами, со свойствами влажного компресса;
  2. Продления действия экстрактов, масел и др. в составе косметических композиций;
  3. Придания блеска волосам, создания коллагенового (защитного) слоя на поверхности волос.

Научные исследования [ править | править код ]

В 2005 году учёным удалось выделить коллаген из сохранившихся мягких тканей тираннозавра [5] [ нет в источнике ] и использовать его химический состав как ещё одно доказательство родства динозавров с современными птицами [6] .

Научные исследования в медицине [ править | править код ]

Синтез коллагена — сложный ферментативный многостадийный процесс, который должен быть обеспечен достаточным количеством витаминов и минеральных элементов. Синтез протекает в фибробласте и ряд стадий вне фибробласта. Важный момент в синтезе — реакции гидроксилирования, которые открывают путь дальнейшим модификациям, необходимым для созревания коллагена. Катализируют реакции гидроксилирования специфические ферменты. Так, образование 4-оксипролина катализирует пролингидроксилаза, в активном центре которой находится железо. Фермент активен в том случае, если железо находится в двухвалентной форме, что обеспечивается аскорбиновой кислотой (витамин C). Дефицит аскорбиновой кислоты нарушает процесс гидроксилирования, что влияет на дальнейшие стадии синтеза коллагена: гликозилирование, отщепление N- и С-концевых пептидов и др. В результате синтезируется аномальный коллаген, более рыхлый. Эти изменения лежат в основе развития цинги. Коллаген и эластин формируют своеобразную «основу» кожи, которая предотвращает её обвисание, обеспечивает её эластичность и упругость. Эластин как белок прекращает выработку ферментов в человеческом организме в 14 лет, а коллаген — в 21—25, после чего кожные покровы не восстанавливаются и кожа стареет. Также важнейшим компонентом соединительной ткани является кератин — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи — такие структуры, как волосы, ногти, рога, перья и др.

Фотография [ править | править код ]

Белок является основой для фотографической желатины, которая вместе с микрокристаллами галогенидов серебра образует фотографическую эмульсию. При получении фотографической желатины коллаген денатурируют кислотой или щёлочью. Фотографическая эмульсия, нанесённая тонким слоем на целлулоидную плёнку, стекло или бумагу, а затем высушенная, — это и есть светочувствительный слой фотоматериала (например, фотоплёнки).

Типы коллагена [ править | править код ]

В настоящее время описано 28 типов коллагена, которые кодируются более чем 40 генами. Они отличаются друг от друга по аминокислотной последовательности, а также по степени модификации — интенсивности гидроксилирования или гликозилирования. Общим для всех коллагенов является существование 1 или более доменов, содержащих тройную спираль и присутствие их во внеклеточном матриксе. Более 90 % всего коллагена высших организмов приходится на коллагены I, II,III и IV типов.

Разновидности коллагена Типы
Фибриллярные коллагены I, II, III, V, XI, XXIV, XXVII
Фибрилл-ассоциированные коллагены (FACIT) IX, XII, XIV, XVI, XIX, XX, XXI, XXII
Коллагены, формирующие филаменты- бусины (beaded filament forming) VI
Сетеобразующие коллагены IV, VIII, X
Коллаген, формирующий якорные фибриллы VII
Трансмембранные коллагены XIII, XVII, XXIII, XXV/CLAC-P
Другие коллагены XXVIII, XV, XVIII

Кроме коллагеновых белков существует множество других белков, содержащих в своей структуре домен с тройной коллагеновой спиралью [7] [8] . И, тем не менее, их не причисляют к коллагенам, а только к «коллагеноподобным». К большой группе коллагеноподобных белков относятся подкомпонент C1q-комплемента, C1q-подобный фактор, адипонектин, колектины и фиколины, концевая структура ацетилхолинестаразы, три макрофаговых рецептора, эктодисплазин и EMILIN. Эти белки, так же как и коллагены, играют структурную и регуляторную роль.

Коллаген первого типа, самый архетипичный, является тримерным белком, собирающимся в тройные спирали без разрывов, самособирающимся в фибриллы и обладающим наибольшей механической прочностью. Между тем, все остальные коллагены отличаются от него в одном или нескольких аспектах. Некоторые коллагены имеют разрывы в тройной спирали и не обязательно собираются в фибриллы.

Тип коллагена Гены Молекулы Органы Ассоциированные болезни
I COL1A1 COL1A2 α1(I)2α2(I), α1(I)3 Повсеместно в мягких и твёрдых тканях, в коже, костях, роговице глаза, в склере, в стенке артерий и др. Синдром Элерса-Данлоса, остеогенез, ревматизм, синдром Марфана, дисплазии
II COL2A1 α1(II)3 + см тип XI Гиалиновые и фиброзные хрящи, стекловидное тело, роговица Коллагенопатия II и XI типа, синдром Стиклера, ахондрогенез
III COL3A1 α1(III)3 Дерма кожи плода, стенки крупных кровеносных сосудов, ретикулярные волокна органов кроветворения Синдром Элерса-Данлоса, фибромышечная дисплазия, аневризма аорты
IV COL4A1 COL4A2 COL4A3 COL4A4 COL4A5 COL4A6 α1(IV)2α2(IV), другие непонятно Базальные мембраны, капсула хрусталика Синдром Альпорта, синдроме Гудпасчера
V COL5A1 COL5A2 COL5A3 α1(V)2α2(V), α1(V)α2(V)α3(V) + см тип XI Мягкие ткани, плацента, сосуды, хорион Синдром Элерса-Данлоса
VI COL6A1 COL6A2 COL6A3 COL6A4 COL6A5 COL6A6 α1(VI)α2(VI)α3(VI) Микрофибриллы в мягких тканях и хрящах Миопатия Ульриха, миопатия Бэтлема, атопический дерматит
VII COL7A1 α1(VII)3 Якорные фибриллы в связке кожи и эпидермиса Буллезный эпидермолиз
VIII COL8A1 COL8A2 α1(VIII)α2(VIII) Роговица, эндотелий Дистрофия роговицы
IX COL9A1 COL9A2 COL9A3 α1(IX)α2(IX)α3(IX) Хрящи, стекловидное тело Синдром Стиклера, остеоартрит, эпифизарная дисплазия
X COL10A1 α1(X)3 Гипертрофическая зона области роста Метафизарная дисплазия Шмида
XI COL11A1 COL11A2 α1(XI)α2(XI)α1(II), α1(XI)α2(V)α1(II) Хрящи, стекловидное тело Коллагенопатия II и XI типов, остеопороз
XII COL12A1 α1(XII)3 Мягкие ткани Повреждения сухожилий
XIII COL13A1 α1(XIII)3 Поверхность клеток, эпителиальные клетки
XIV COL14A1 α1(IV)3 Мягкие ткани
XV COL15A1 α1(XV)3 Эндотелиальные клетки Карцинома
XVI COL16A1 α1(XVI)3 Повсеместно
XVII COL17A1 α1(XVII)3 Поверхность эпидермальных клеток Буллезный эпидермиолиз, пузырчатка
XVIII COL18A1 α1(XVIII)3 Эндотелиальные клетки
XIX COL19A1 α1(XIX)3 Повсеместно Меланома, карцинома
XX COL20A1 α1(XX)3 Выделен из куриного эмбриона
XXI COL21A1 α1(XXI)3 Кровеносные сосуды
XXII COL22A1 α1(XXII)3 Только в местах мышечно-сухожильных соединений
XXIII COL23A1 α1(XXIII)3 Опухолевые клетки
XXIV COL24A1 α1(XXIV)3 Формирующиеся кости Остеохондроз
XXV COL25A1 α1(XXV)3 Атеросклеротические бляшки Болезнь Альцгеймера
XXVI COL26A1=EMID2 α1(XXVI)3 Половые органы
XXVII COL27A1 α1(XXVII)3 Мягкие ткани
XXVIII COL28A1 α1(XXVIII)3 Нервная система
Читайте также:  Прикольное поздравление от подруг на юбилей женщине

Медицинские аспекты [ править | править код ]

Нарушения синтеза коллагена в организме лежат в основе таких наследственных заболеваний, как дерматоспораксис у животных, латиризм (характерна разболтанность суставов, привычные вывихи), синдром Элерса-Данлоса (до 14 типов проявлений), несовершенный остеогенез (болезнь «стеклянного человека», врождённый рахит, врождённая ломкость костей), болезнь Марфана, муковисцидоз.

Характерным проявлением этих заболеваний является повреждение связочного аппарата, хрящей, костной системы, наличие пороков сердечных клапанов.

Болезни, вызванные дефектами при биосинтезе коллагена, в том числе так называемые коллагенозы, возникают из-за множества причин. Это может быть из-за мутации в гене, кодирующем аминокислотную последовательность ферментов, продуцирующих коллаген, приводящей к изменению формы коллагеновой молекулы, или ошибки в посттранстляционной модификации коллагена. Также болезни могут быть вызваны недостатком или «неправильной работой» ферментов, вовлечённых в биосинтез коллагена — дефицит ферментов гидроксилирования (пролин-, лизингидроксилазы), гликозилтрансфераз, N-проколлагеновой и С-проколлагеновой пептидаз, лизилоксидаз с последующим нарушением поперечных сшивок, дефицит меди, витаминов B6, B13 (оротовая кислота), C. При приобретённых болезнях, таких как цинга, восстановление баланса ферментов до нормального может привести к полному излечению.

Практически любая генная мутация ведёт к утрате или изменению функций коллагена, что, в свою очередь, отражается на свойствах тканей и органов. Генные мутации в коллагеновом домене могут привести к изменению формы тройной спирали путём вставки/выпадения аминокислоты из полипептидной цепочки или замены Gly на другое основание. Мутации в неколлагеновых доменах могут привести к неправильной пространственной сборке α-цепей в надмолекулярные структуры (фибриллы или сети), что также ведёт к утрате функций. Мутантные α-цепи способны образовывать трёхспиральный комплекс с нормальными α-цепями. В большинстве случаев, такие комплексы нестабильны и быстро разрушаются, однако, такая молекула может и нормально выполнять свою роль, если не затронуты функционально важные области. Большинство болезней, вызванных мутациями в «коллагеновых» генах, являются доминантными.

Для чего нужен коллаген и какие функции он выполняет. Влияние коллагена на качество кожи, её омоложение и питание — основная функция коллагена

Для чего нужен коллаген? Коллаген — многофункциональный белок. Он выполняет массу функций в организме, среди которых выделяют следующие:

Молодость и эластичность кожи

Влияние коллагена на качество кожи, её омоложение и питание — основная функция коллагена. Она же сделала коллаген таким популярным в производстве косметики. Любая женщина хочет выглядеть молодой и здоровой, а достаток коллагена позволяет отодвинуть возрастные изменения на значительный срок без особых усилий.

В 2014-м году было проведено исследование. Фокус группу женщин от 35 до 55 лет разделили на 3 подкатегории:

  • 1-ая группа получала плацебо (пустышки)
  • 2-ая группа получала гидролизованный коллаген

В итоге те кто принимал коллаген, достигли улучшения эластичности кожи. Увеличилось качество кожного покрова и у женщин в возрасте. Это произошло за счет глубокого увлажнения тканей и нормализации водного баланса. Также отмечалось сокращение морщин у испытуемых спустя 2 месяца приёма добавок с коллагеном.

Лечение целлюлита

С проблемой целлюлита сталкиваются практически все женщины (более 90% от общего числа). Целлюлит видим в том случае, когда подкожный жир начинает давить на сетчатую структуру соединительных тканей, проявляясь на теле нелицеприятными комками и впадинками. Регулярный приём коллагена в виде добавок позволит сгладить или даже скрыть проявления целлюлита в проблемных местах. Однако не стоит надеяться на серьёзные результаты, так как коллаген рассчитан на другие цели.

Здоровье суставов

Коллаген является основным компонентов соединительных тканей суставов, а его концентрация в клеточном пространстве отвечает за их здоровье и силу. В интернете есть масса видео, где спортсмены приседают со штангой в 2-3 раза превосходящей их собственный вес. Так вот, это не только результат их тренированности, но и показатель здоровья костей и мышц, за которые и отвечает коллаген.

Более того, достаток коллагена в суставах снижает риск заболеваний и темпы возрастных ухудшений в их работе.

Коллаген широко применяется в медицине для восстановления хрящевых волокон. Он препятствует образованию и развитию остеохондроза, ускоряя обновление тканей.

Сжигание жира

Будучи белком по своей природе, коллаген составляет основу мышечной ткани и способствует её росту.

Каким образом коллаген помогает сжигать жир? Дело в том, что белок ускоряет метаболизм и увеличивает мышечную массу. Тогда как на «обслуживание» 1 г белка организм затрачивает аж 15 калорий (для сравнения, на 1 г жира организм тратит всего 4 калории). Более того, глицин в составе коллагена нужен для синтеза креатина — вещества, участвующего в энергетическом обмене в мышечной ткани. Это дает мышцам запас сил и выносливости для тренировок.

Улучшение пищеварения

Наличие коллагена в ткани, которая обволакивает кишечник, служит барьером для проникновения молекул не до конца переваренной пищи и токсинов в кровеносные сосуды. В этом случае сводятся на нет аллергические реакции, раздражения и риск возникновения непереносимости отдельных продуктов питания.

Читайте также:  Белые лоферы с чем носить

Влияние коллагена на желудочно-кишечный тракт

  • снимает раздражение со слизистой
  • участвует в гидролизе белков (расщеплении до аминокислот)
  • защита и восстановление клеток стенок кишечника
  • поддежка барьерной функции кишечника и профилактика заболеваний

Добавки для суставов: Коллаген/Желатин. Научные исследования и факты.

Функции коллагена в организме человека

Коллаген выполняет следующие функции в человеческом организме:

  • обеспечивает рост новых клеток всех разновидностей соединительной ткани;
  • позволяет задерживать влагу клетками;
  • структурирует клетки тканей в пространстве, соединяя их в единое целое и обеспечивая их эластичность и упругость;
  • предотвращает возрастные изменения кожи: дряблость, морщины, обвисание, обеспечивая красивый эстетический вид.

Важность коллагена для спортсмена

Для человека, который имеет повышенные физические нагрузки достаточное количество коллагена в организме особенно важно, ведь он:

  • укрепляет связки, суставы, кости;
  • предотвращает истончение хрящевой ткани;
  • обеспечивает эластичность мышц, сухожилий, связок;
  • уменьшает риск травм.

Особенно следует обратить внимание на коллагеновое насыщение организма спортсменам, которые:

  • предпочитают тяжелую атлетику, пауэрлифтинг или бодибилдинг;
  • испытывают дискомфорт в связках, хрящах и суставах (болевые ощущения или хруст при больших нагрузках, ограничение подвижности суставов);
  • травмированы.

Особенности синтеза коллагена в организме

Коллагеновые волокна, как все белки, состоят из аминокислот. Больше всего в коллагене гидроксилизина и гидроксипролина.

Синтезу коллагена способствуют следующие минералы: медь, цинк, сера, железо, кремний.

Укреплению коллагеновых волокон способствуют лютеины и антоцианидины – специальные вещества растительных пигментов.

Нормальную работу коллагена обеспечивают витамины С, E, A, D, F.

Продукты питания, способствующие синтезу коллагена

Коллаген синтезируется организмом, его нельзя получить в неизменной форме из продуктов питания, поэтому важно насыщать свой рацион продуктами, богатыми:

  • белками, содержащими именно те аминокислоты, которые необходимы для выработки коллагена;
  • витаминами, минералами и другими специальными веществами, способствующими синтезу коллагена и обеспечивающими выполнение им его функций.

Нужные для синтеза коллагена аминокислоты можно получить из морской капусты, яиц, молочных продуктов, мяса курицы и индейки, зародышей пшеницы, бобовых, жирной морской рыбы, например, лосося.

Витамином С богаты цитрусовые, черника, зелень, большинство овощей и фруктов. Витамины Е и F содержат растительные масла, витамины А и D – рыбий жир, печень рыб, животных и птиц.

Меди много в бобовых и морепродуктах, цинка в дрожжах и ростках пшеницы, серы в желтке куриного яйца. Железом богаты мясо, язык, печень говядины, цельное зерно, зеленые яблоки. Достаточное поступление кремния обеспечат красные овощи, например, свёкла.

Лютеина много в шпинате, листовой капусте, зелени, антоцианидинов – в чернике и зеленом чае.

Добавки, содержащие коллаген

Поскольку коллаген выполняет множество важных функций для человеческого организма, а с пищей восполнить его нехватку сложно, многие люди прибегают к применению специальных добавок, содержащих коллаген. Здесь производители используют:

  • Животный коллаген, который получают из суставов, кожи, сухожилий крупного рогатого скота. Наиболее доступен, однако считается, что ему тяжело проникнуть глубоко в клетки человеческого организма через кожу, поэтому такой вид коллагена не рекомендован к применению для производства косметической продукции и добавок, направленных на улучшение внешнего вида кожи, волос и ногтей. По той же причине нежелательно его применение в составе мазей, кремов и гелей, направленных на восстановление хрящевой ткани.
  • Морской коллаген, получаемый из кожи и костей морских рыб, хорошо усваивается организмом, доступен по цене, но часто вызывает аллергические реакции.
  • Растительный коллаген, источником которого является пшеница и некоторые другие растения. Такой коллаген хорошо воспринимается нашим организмом, но очень дорог.

При наличии проблем с дермой, болевыми ощущениями в суставах обычно рекомендуют добавлять коллаген в виде геля или крема. Для лечения заболеваний (или их профилактики) суставов, хрящей, связок необходимы пероральные добавки.

Гидролизованный коллаген

Продуктом денатурации (термического разрушения связей аминокислот внутри белка) коллагена является желатин или по-научному гидролизованный коллаген. Сырье для получения желатина высокого качества подвергается предварительной обработке и длительной просушке. Гидролизованный коллаген хорошо усваивается из желудочно-кишечного тракта, всасываясь в кишечнике. Такой коллаген способен укреплять кости, сухожилия и связки, восстанавливать хрящевую ткань.

Нормы потребления коллагена

Для профилактики проблем, связанных с опорно-двигательным аппаратом среднестатистическому человеку необходимо употреблять до 2 г желатина ежедневно, спортсмену – около 5 г. Людям, имеющим регулярные тренировки с дополнительным весом, следует увеличить дозу коллагена до 10 г в сутки. При приеме промышленных добавок необходимо следовать инструкции по применению препарата (обычно 5-6 г).

Промышленные добавки или желатин?

Выбор добавок, содержащих коллаген, осуществляется в зависимости от индивидуальных факторов. Многие промышленные коллагеновые комплексы насыщают организм необходимыми аминокислотами так же, как обычный пищевой желатин, только стоят в несколько раз дороже. С другой стороны, специализированные комплексы обычно имеют в составе витамины и минералы, способствующие синтезу коллагена. Поэтому если вы делаете выбор в пользу желатина – обратите внимание на поступление в организм с пищей тех веществ, которые необходимы для синтеза коллагеновых волокон, их укрепления и нормальной работы.

Сразу рекомендую посмотреть видео о том, что лучше выбрать желатин или купить коллаген.

Добавки для суставов не работают? Желатин или коллаген?

Заболевания, связанные с потерей упругости и эластичности мышц, связок, суставов, сухожилий, хрящей, проще предотвращать проведением грамотной профилактики, чем лечить. Риск возникновения подобных заболеваний тем выше, чем активнее человек нагружает свое тело. Помните об этом и будьте здоровы!

И напоследок рецепт здоровых суставов, эластичной кожи, крепких ногтей. Стимулируем синтез коллагена.

Рецепт для здоровья суставов

Ссылка на основную публикацию
Adblock detector